Los químicos han llegado a una comprensión más profunda de cómo las bacterias fotosintéticas convierten la luz en energía química y han descubierto por qué un paso en el proceso es más poderoso de lo que se pensaba anteriormente, según un nuevo estudio publicado esta semana en procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.

El estudio se centró en proteínas llamadas centros de reacción, en bacterias llamadas Rhodobacter sphaeroides, que ayudan a mover electrones en la membrana celular durante los primeros pasos de la fotosíntesis. Aunque estas proteínas, que se encuentran en la membrana celular, se han estudiado durante décadas, muchos detalles sobre cómo funcionan siguen sin estar claros. Para intentar completar algunos de estos detalles, Jared Weaver de la Universidad de Stanford, un estudiante graduado en el laboratorio del químico Stephen Boxer, trabajó con el químico de Stanford Chi Yunlin y los investigadores de la Universidad de Washington Caitlin Ferris, Dewey Holten y Chris Kirmayer, quienes estaban estudiando R. sphaeroides centros de reacción durante más de una década. Su objetivo era reemplazar parte de la proteína con aminoácidos, los componentes básicos de la proteína, que no aparecen naturalmente en esa parte de la estructura de la proteína. Los hallazgos podrían ayudar a los investigadores a comprender mejor cómo funciona la proteína de transporte de electrones en condiciones normales de funcionamiento.

Como parte de esas investigaciones, Weaver se asoció con Erimban Matthews, un científico del Stanford Synchrotron Institute of Light Radiation (SSRL) en el SLAC National Accelerator Laboratory del Departamento de Energía. Allí, la pareja trabajó para cristalizar y estudiar proteínas fotosintéticas modificadas utilizando imágenes de cristales moleculares de rayos X en una de las líneas de luz de la SSRL.

Desafortunadamente, nada de lo que intentaron Weaver y Matthews funcionó. Se dieron cuenta de que las muestras podían dañarse cuando las enfriaban a la temperatura normal utilizada en los estudios de cristalografía de rayos X, alrededor de 100 K, o -280 grados Fahrenheit.

Con esto en mente, Matthews sugirió recurrir a otra científica de SSRL, Sylvia Rossi, quien ha desarrollado métodos alternativos en SSRL que permiten estudiar las muestras a una temperatura más cercana a la ambiente, sin ningún tipo de congelación. El método Rossi funciona mejorando la humedad en un una muestra Mejorar la capacidad de difracción de rayos X y, por lo tanto, la capacidad de recopilar datos a temperaturas más cálidas. En este caso, el equipo recurrió al método simplemente para obtener los datos, pero hay otro beneficio que muchos investigadores encuentran atractivo: al trabajar a temperaturas cercanas a la ambiente, los investigadores pueden obtener datos sobre proteínas en un contexto fisiológicamente más relevante.

Combinando cristalografía a temperatura ambiente con Espectroscopia Y otras técnicas, dijo Weaver, el equipo pudo observar más de cerca cómo viajan los centros de reacción bacteriana. Electrones Sobre durante los primeros pasos de la fotosíntesis. Sorprendentemente, aunque los cambios aparentemente drásticos en el sitio activo de esas proteínas afectaron su funcionamiento, la reducción en la eficiencia no fue tan significativa como se esperaba. Tomados en conjunto, dijo Weaver, los resultados arrojaron una nueva perspectiva sobre el mecanismo de transferencia de electrones al principio del proceso. Fotosíntesis Mostró que los centros de reacción son «notablemente fuertes», dijo Weaver.